蛋白质由氨基酸组成，因此具有一些与氨基酸相同的理化性质，如两性电离、某些呈色反应等。同时，蛋白质又具有一些与氨基酸不同的性质，如高分子量的胶体性质、沉淀和变性等。这些理化性质是蛋白质分离纯化的依据。

在pH中性环境中，蛋白质C端的羧基、酸性氨基酸残基侧链中的羧基可解离成带负电荷的基团；而蛋白质N端的氨基、碱性氨基酸残基侧链中的氨基、胍基和咪唑基可解离成带正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负电荷数量的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点（pI）。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之带正电荷（图1-19）。

体内大多数蛋白质的等电点接近pH 5，在体液pH 7.4环境下一般解离成阴离子。少数含碱性氨基酸残基较多的蛋白质，其等电点偏碱性，称为碱性蛋白质，如组蛋白、鱼精蛋白等；少数含酸性氨基酸残基较多的蛋白质，等电点偏酸性，称为酸性蛋白质，如酪蛋白、胃蛋白酶等。依据蛋白质两性解离的性质，可用电泳、离子交换层析技术和等电点沉淀法分离蛋白质。

蛋白质是高分子化合物，分子直径大小为1～100nm，属于胶体颗粒的范围。大多数蛋白质能溶于水，水溶性蛋白质多呈球状，其疏水基团多借疏水作用聚集、掩藏在分子内部；而亲水基团多位于分子表面，并吸引水分子，使蛋白质颗粒表面有多层水分子包围，形成水化膜。水化膜能使蛋白质颗粒彼此隔开，防止蛋白质颗粒聚集、沉淀。同时，蛋白质表面一些基团解离后带有相同电荷，可使蛋白质之间相互排斥，也能防止蛋白质颗粒聚集、沉淀。因此，蛋白质表面的水化膜和表面电荷是维持蛋白质胶体溶液稳定的两个重要因素。若去除这两个稳定因素，蛋白质极易从水溶液中聚集、沉淀（图1-20）。在蛋白质分离中使用盐析和丙酮沉淀就是依据这一原理。

蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构象被破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，称为蛋白质变性（denaturation）。蛋白质变性主要发生在次级键和二硫键被破坏时，不涉及一级结构中氨基酸顺序的改变，即肽键不断裂。使蛋白质变性的物理因素有加热、紫外线、X线、超声波等；化学因素有强酸、强碱、生物碱试剂、重金属盐、高浓度尿素、盐酸胍、乙醇等。变性后由于结构松散，内部的疏水侧链暴露在外，使蛋白质在疏水作用下容易发生相互聚集而沉淀。另外，变性蛋白质的溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解等，最重要的改变是生物活性丧失。在临床医学上，用乙醇、紫外线、蒸气、加热等变性因素消毒及灭菌。

若蛋白质变性程度较轻，在去除变性因素后，有些蛋白质可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性（renaturation）。但是许多蛋白质由于结构复杂，变性后其空间构象破坏严重，不能复性。

变性蛋白质经再加热还可变成比较紧固的凝块，这是变性蛋白质伸展的多肽链由于热运动互相撞击而交联缠绕形成网状结构，称为蛋白质的凝固。

蛋白质在紫外光波长280nm处有最大吸收峰，这是因为其所含的色氨酸和酪氨酸残基内存在共轭双键所致。该性质可用于蛋白质含量的测定。

蛋白质经水解产生的氨基酸也可发生茚三酮反应（详见本章第一节）。此外，蛋白质中肽键还可与某些试剂发生显色反应，这是氨基酸不具备的。例如双缩脲反应，在稀碱溶液中加热，蛋白质中的肽键与硫酸铜的Cu ²⁺反应生成紫红色物质，所产生的颜色深浅在一定范围内与蛋白质浓度相关。这些呈色反应可用于蛋白质定性、定量检测。