H-FABP是脂肪酸结合蛋白（fatty acid-binding protein，FABP）的一个亚型，基因定位在1p32-lp33上，由132个氨基酸残基组成，相对分子量为14500，其中还有多个苏氨酸和赖氨酸，缺少半胱氨酸，在其N末端有一个乙酰化的缬氨酸残基。心肌型脂肪酸结合蛋白能够与疏水性配体分子如长链脂肪酸、维生素（视黄醇）、视黄酸、某些有机阴离子等发生特异性结合，是关键的脂肪酸载体蛋白，人H-FABP是一种酸性蛋白质，其等电点（PI）为5.1。

H-FABP基因结构由4个外显子和3个内含子组成。由于它不存在信号肽序列及N-端的乙酰化，决定了它好似一种定位于细胞内的典型蛋白质，用X衍射晶体分析发现它们的二级结构与其他型的FABP也很类似：只含一个结构域，由10个反平行的β-链排列形成一蛤壳形结构，和其顶端两个短的α-螺旋形成1个β-折叠，其中两个短α-螺旋结构由FABP肽链N-末端的7个氨基酸组成，β-折叠结构则是由92个氨基酸构成，分为βA～J 8个片层，这些β链构成两个几乎正交的β片层：第1片层含有βA，βB，βC，βD，βE和由5个氨基酸组成的βF；第2片层是βF～βJ，βF是连接2个片层的桥梁。整个空间结构由氢键维持，βD和βE不直接通过氢键相连，而是由1条5～11埃的“缺口”把两者分开，缺口内含有侧链基团。整个分子表面有一个由a螺旋、βC，βD，βE和βF组成的“开口”结构结合脂肪酸的羧基端。

FABP中一个由α-螺旋、βC～F片层所组成的“开口的蚌”结构是FABP结合脂肪酸分子甲基并限制脂肪酸分子移动的重要功能单位（如图3-5-1），其内部所形成的较大的空腔，可用以容纳和保护其内的脂肪酸，使之与外界环境相隔离。在空腔内部，脂肪酸的羧基头与蛋白质的带电基团或极性基团通过静电或氢键间的相互作用而被固定，同时脂肪酸的非极性尾与蛋白质的疏水基团发生相互作用而被固定。据研究，这个壳口是由蛋白质的侧链残基Val-25，Thr-29，Phe-57，Lvs-58，Ala-75形成的，且在口边上存在一正电荷（Lys-58）。人们猜想这一正电荷可以将腔外带负电荷的脂肪酸吸引到腔内，但是仅靠这一点要想使脂肪酸轻易地进入这个小口是不可能的，必须还要有蛋白质分子的动态重排。由动力模拟实验得来的结果表明，这一区域相当灵活。由此人们提出假说，即这一区域能够进行拉链式的活动以拓宽现有的小壳口。并且这种活动不能使桶状结构的氢键网络断裂，而是能够使配体与溶剂分了进入内腔。此外，H-FABP的D链和E链可以形成第一个有效的小口。当此结构域与脂肪酸结合后，由7个氢键所组成的静电网以及分子间范德华引力的作用使得脂肪酸分子构象改变而被固定在FABP分子内，从而在脂肪酸的摄取、转运和代谢中发挥重要的作用。H-FABP的这种结构与其结合脂肪酸，参与脂肪酸代谢、供能的功能密切相关。

不同类型的FABP的一级结构有38%-70%的同源性，但在三维空间上都存在两个α-螺旋和一个β-折叠的典型结构。这种结构保证了FABP能在与脂肪酸结合时控制脂肪酸分子的移动，从而在脂肪酸的摄取、转运和代谢中发挥重要的作用，并参与脂肪酸基因表达的信号传递及保护细胞质，避免长链脂肪酸及其代谢衍生物的蓄积；在心肌细胞损伤时，心肌细胞质长链脂肪酸及其衍生物的蓄积与心律失常、心肌梗死范围扩大、心肌细胞收缩抑制都是密切相关的。其特异性的抗原决定簇可通过免疫学方法与其他组织的FABP区分开来，是一种新的心肌损伤生化标志物。

H-FABP是心肌细胞胞浆中含量最丰富的蛋白质之一，胞浆中含量高，心肌特异性强，其他细胞中含量很少或完全缺如，并且在血液中不被分解。当心肌细胞因缺血、缺氧发生不可逆损害时，细胞膜破裂，胞浆中的分子量相对较小的H-FABP能快速漏出心肌细胞，进入血液（如图3-5-2）。H-FABP通过漏出从心肌中丢失，穿透细胞膜随后出现在血浆及尿液中。国内外大量研究发现在AMI早期，由于心肌细胞对缺血、缺氧的高度敏感性，动员脂肪酸供能，而H-FABP分子量小，可快速释放入血，导致心肌细胞内H-FABP迅速升高，在AMI早期（0-3h）即可检测到高水平的血浆H-FABP。研究结果显示H-FABP可用于：①早期预测和诊断AMI，H-FABP释放入血快，有器官特异性，与传统的生化指标相比，在时效性、敏感性和特异性上具有综合优势；②测定心肌梗死面积的大小；③检测急性心肌梗死是否复发；④检测心脏手术后心肌损伤和再灌注后心肌损伤及溶栓治疗是否成功；⑤判定其他心肌损伤。

H-FABP主要存在于心脏细胞胞质中，约占心脏全部可溶性蛋白质的4%～8%，属于细胞内小的疏水基配体结合蛋白家族，是细胞内重要的载体蛋白。在心肌、骨骼肌、肾脏、肝脏和小肠等中都发现有H-FABP存在，正常心肌组织中富含H-FABP，主要由肾清除。每克湿重心肌含H-FABP约0.5mg，相当于胞浆蛋白的10%～20%。人H-FABP主要存在于心室中（0.46mg/g湿重，约占左室胞浆蛋白总量的1.5%），心房的含量相对较少（0.25mg/g湿重，约占左房胞浆蛋白总量的0.7%）；每克湿重骨骼肌含H-FABP约0.14mg，为心肌含量的1/4；H-FABP在肾脏中的含量约为心脏的1/20；在肝和小肠等其他组织中的含量可以忽略不计。

正常人血液和尿中不含或含有少量H-FABP，持续锻炼情况下，胞质H-FABP浓度可有所升高，糖尿病引起的糖代谢紊乱情况下亦有升高；但是在心肌肥大的情况下，胞质H-FABP浓度常有降低。H-FABP最主要的生理功能在于参与难溶的长链脂肪酸分子在胞质中的转运，H-FABP与心肌细胞内作为能源的难溶性长链脂肪酸和有机化合物—辅酶A酯（acyl-CoA）诱导体的疏水部分相结合，将其从细胞质膜向脂化和氧化部位运输，即血流中富含甘油三酯的乳糜微粒和极低密度脂蛋白（VLDL），在脂蛋白脂酶的作用下释放出脂肪酸，通过细胞表面的脂肪酸转运进入细胞内，在细胞内被H-FABP摄取的游离脂肪酸从胞浆转运至线粒体，从而进入能量代谢体系参加β-氧化过程，最终氧化生成ATP，为心肌收缩提供能量。心肌组织细胞能量供应的60%～80%都来源于脂肪代谢。