肌红蛋白（myoglobin，Mb）存在于肌肉中，心肌中含量特别丰富。抹香鲸肌红蛋白三级结构于1960年由J.C.Kendrew等（1958-1963）用X线衍射法阐明，这是世界上第一个被描述的蛋白质三级结构（如图3-1-1）。由于三级结构与蛋白质的生物学功能直接相关，而且三级结构的分析工作难度很高，所以这项工作获得学术界的高度评价。

人的肌红蛋白每1分子含1分子半胱氨酸，而马和抹香鲸的肌红蛋白则完全不含半胱氨酸。蛋白质部分的珠蛋白是由153个氨基酸残基组成的一条多肽链，铁血红素一方面和此链中的一个组氨酸，另一方面通过H ₂O和另一个组氨酸形成配位键。分子几乎不含水，具有致密的非极性的内部结构，大部分极性氨基酸侧链存在于表面。根据X线衍射，已知右旋α-螺旋占75%，这与根据水溶液的旋光色散测定所得值颇为一致。

可见部分肌红蛋白的吸收光谱在波长555毫微米处有吸收极大值，在480毫微米处有极小值。与血红蛋白同样的各种衍生物，氧合肌红蛋白MbO ₂、碳氧肌红蛋白MbCO、高铁肌红蛋白metMb、氰高铁肌红蛋白MetMbCN等的吸收光谱在性质上也与相对应的血红蛋白衍生物近似。在生理上肌红蛋白比血红蛋白对氧的亲和性大，对一氧化碳的亲和性小。

如图3-1-2所示，图中列出肌红蛋白和血红蛋白的氧饱和度曲线，也称氧结合或氧解离曲线。肌红蛋白的氧结合曲线呈双曲线，而血红蛋白呈S形曲线。这是因为每个肌红蛋白分子仅有一个O ₂的结合位置，因此每一肌红蛋白分子和O ₂的结合均是独立的，和其他肌红蛋白分子无关。而血红蛋白分子是由四个亚基所组成，每一亚基均有一个O ₂的结合位置，血红蛋白分子对O ₂的结合是四个亚基的协同作用的结果。这也反映了两种蛋白质的生理功能是不同的。肌红蛋白的功能是储备氧，只有当剧烈活动时血液输氧不足以补偿肌肉消耗而致局部氧分压很低的情况下，才放出氧来应急。而血红蛋白的功能是运输氧，所以它既能在肺泡的高氧分压条件下充分结合氧，又能在周围组织的低氧分压条件下将大部分氧释放出来。