正常人出生后有3种血红蛋白：①HbA，由一对α链和一对β链组成（α ₂β ₂），为正常人主要血红蛋白，占血红蛋白总量的95%以上。HbA胚胎2个月时即有少量出现，初生时占血红蛋白的10%～40%，出生6个月后即达成人水平。②HbA ₂，由一对α链和一对δ链组成（α ₂δ ₂），自出生后6～12个月起，占血红蛋白的2%～3%。③HbF，由一对α链和一对γ链组成（α ₂γ ₂），初生时占体内血红蛋白的70%～90%，以后逐渐减少，至生后6个月，含量降至血红蛋白总量的1%左右（表1-1） ^［4，5］。成人HbA 的2个α链和2个β链在结构上相似，每个链都包含1个亚铁血红素分子和一系列氨基酸（α链和β链分别含有141个和146个氨基酸）。由于分子结构的独特性，血红蛋白分子上的N-末端缬氨酸以及α链和β链的赖氨酸残基上都存在着一些能够和包括葡萄糖在内的糖类进行生化反应的位点，生成的产物称为糖化血红蛋白（glycosylated hemoglobin，GHb）。

根据所带电荷的不同，使用阳离子交换层析法或电泳法分离HbA，按照迁移的顺序而不考虑所连接糖类的不同，其亚组分可以被命名为HbA ₀、HbA _1a1、HbA _1a2、HbA _1b和HbA _1c，没有连接糖类的血红蛋白迁移到的区域被称为A ₀（表1-2）。引起临床研究兴趣的主要是4种含有葡萄糖的稳定的糖化血红蛋白，其中含量最多的是α ₂（β-N-glucose） ₂，这个组分根据迁移的位置被命名为HbA _1c；由于所连接的葡萄糖没有导致净电荷的改变，另外3种稳定的糖化血红蛋白随着HbA ₀一起迁移。“总A ₁”是指电荷依赖方法中所测量到的组分HbA _1a1、HbA _1a2、HbA _1b和HbA _1c，而不包括位于A ₀位置的3种稳定的糖化血红蛋白。

图1-1为HbA和HbA _1c的结构示意图［Glycated Hemoglobin （GHb）.www.tulipgroup.com/Common_New/techseries_list.htm］。

HbA _1c与空腹血糖（fasting blood glucose，FBG）、葡萄糖耐量试验中的葡萄糖峰值以及曲线下面积、过去数周的平均血糖水平等之间存在密切关系。正常人维持一定的血糖水平，即会形成正常范围内的HbA _1c，当血糖浓度增加时，β链与α链糖化的比值增加，β链上的糖基化位点数目也增加 ^［6］。因此，HbA _1c是评价血糖控制好坏的重要标准。