第一章　蚕丝及其再生加工

第一节　蚕丝概述

一、蚕的腺体结构及纺丝机理

（一）蚕的腺体结构

蚕的纺丝系统主要包括绢丝腺和吐丝管两大部分。前者是分泌液状丝蛋白的主要场所，后者则相当于精密的分子取向控制和纺丝装置。蚕的丝腺由两根分泌液状丝蛋白的丝腺构成，主要分为后部、中部和前部三个丝腺器官[1，2]，如图1-1所示。蚕丝形成过程中，丝素溶液的纤维化是由于腺腔内的压力和吐丝时蚕头部摆动的牵伸作用而实现的。在此过程中，丝素分子发生β-折叠转变、取向和结晶，纤维化后的丝蛋白不溶于水。

蚕的后部丝腺弯曲细长且呈回旋状，其内壁上的丝腺细胞能够合成并分泌出大量浓度为12%～15%（质量分数，全书同）的凝胶状丝素蛋白溶液，并不断向前移动到尺寸较大的中部丝腺暂时储存起来。此时，溶液中丝素蛋白的构象以无规卷曲和α-螺旋为主[3]。蚕的中部丝腺直径较大，主要作用是储存丝素溶液及合成分泌丝胶[4，5]。液状的丝素蛋白水溶液向中部丝腺推进时，被液状丝胶包围，水分逐渐被吸收，使浓度升高到25%左右，并靠腺腔内的压力，丝素和丝胶一起被送入前部丝腺。在逐渐变细的前部丝腺内，丝蛋白溶液进一步发生构象转变，同时被输送到吐丝管。在这个过程中，丝蛋白溶液的水分进一步流失，pH值减小至4.8，浓度约为30%。随着前部腺体管道迅速变窄，丝素蛋白凝胶的黏度下降，并沿着腺体轴向取向呈列型液晶形态。与此同时，丝素蛋白由凝胶态转变成溶胶态。

（二）天然蚕丝的纺丝机理

1.球棒液晶理论

Viney[6]认为蚕的纺丝过程是一个智能化的自组装过程，通过形成液晶，将高浓度、高黏度的丝素蛋白水溶液变成不溶于水的纤维。他根据丝素蛋白的分子量和蚕丝的密度，根据Flory的Chou-Fasman的算法，预测了形成棒状分子所需的球状分子个数，以及形成液晶所需的丝素蛋白浓度范围。这种棒状分子是一种超分子聚集结构，丝素蛋白分子之间通过非共价键作用连接在一起。由于这种超分子的基本结构为可溶性球状蛋白，因此丝素蛋白具有很高的溶解度，并不发生分子构象变化。由于液晶的形成，使得溶液具有较低的黏度、较好的流动性。同时相邻大分子链之间形成氢键，使大分子链进一步形成β-折叠片层，然后形成三维的β-折叠结构并完全纤维化[7]。

2.折叠链模型

复旦大学的于同隐和邵正中教授在蚕丝蛋白方面做了很多工作，他们认为，随着丝素蛋白浓度的增加，沿吐丝方向丝素蛋白分子的有序程度会逐步增加[8]，从而形成向列型液晶[9]。当对中部腺体进行不同速度的拉伸时，随着拉伸作用的增强，丝素蛋白构象由无规卷曲/α-螺旋向β-折叠构象转变，于是提出了折叠链模型。折叠弯曲部分为无规线团，伸直部分为α-螺旋。未拉伸时，试样中的丝素蛋白分子链呈折叠状，折叠部分为无规线团，α-螺旋包含在伸直部分中。在应力作用下，分子链折叠部分被拉开，无规线团发生有序排列，转变为β-折叠，此时螺旋部分由于分子内氢键作用而基本保持不被破坏。随着拉伸进一步增加，螺旋的分子内氢键被破坏，一部分转为无规线团，一部分进一步形成β-折叠构象。到达吐丝口处，由于受到很高的切变应力作用，α-螺旋完全被破坏[10]。

3.胶束理论

Kaplan和Jin[11]在2003年提出了胶束理论，他们在丝素蛋白水溶液中加入了聚环氧乙烷，以逐渐地吸收水分。随着水分逐渐被吸收，丝素蛋白重链分子形成球形的微胶束结构：分子链间小的亲水段在胶束内部，两端大的亲水段在胶束外面与水溶液接触[12，13]。随着水分继续被吸收和蛋白浓度的提高，这些微胶束相互结合在一起形成了纳米级的球状胶束粒子。由于这种胶束结构外侧是大量的蛋白质亲水基，因此其具有很高的水溶性。也就是说，这种胶束依然是溶于水的，从而避免了丝素蛋白大分子在吐丝前过早地形成结晶。这种结构后来在剪切的作用下发生伸长和取向，生成纤维状的结构，进一步形成液晶。

（三）天然蚕丝的微细结构

蚕丝由丝素和丝胶构成，丝胶包覆于丝素之外。丝素是蚕丝的主体；丝胶有四层包覆层，其水溶性由外到内依次变弱，而其结晶度却依次变大，因而外层丝胶在精练时最易去除。丝素由巨原纤→原纤→微原纤→基原纤四级结构构成，但通常分为原纤和微原纤两级。蚕丝脱胶后得到纯丝素蛋白，它具有高度有序而且致密的多级结构：有序氨基酸排列的丝素大分子首先形成较稳定的反平行β-折叠分子构象，其次在大量分子内或/和分子间氢键作用下形成纳米晶区[14]，然后再形成沿纤维取向排列的直径在数十纳米到数百纳米之间的纳米原纤[15，16]，如图1-2所示，最后形成直径在10～20μm之间的蚕丝纤维。

二、丝素蛋白的化学组成及结构

蚕丝呈扁平椭圆形，主要由约占总重量25%的丝胶和75%的丝素组成，丝胶作为一种黏结剂把两条截面呈三角形、平均直径约为10μm、强度很高的丝素纤维包裹在一起形成蚕丝，如图1-3所示。丝胶基本没有力学性能且极易溶于热水，主要通过脱胶过程与丝素分离[17]。丝素蛋白中主要含有C、O、H、N元素，此外还含有K、Ca、Si、Sr、Fe、Cu等元素[18]。

（一）丝素蛋白的化学组成

丝素是蚕丝中的主要组成部分，相对分子质量很大，分子结构和分子间作用力十分复杂，目前一般认为丝素分子链由以下三个亚单元组成[19]。

（1）重链（H链），由5236个氨基酸残基组成，质量为391kDa。

（2）轻链（L链），由266个氨基酸残基组成，质量为28kDa，与H链以一个二硫共价键相结合。

（3）P25蛋白，质量为25kDa，与L链大小相近，但氨基酸组成完全不同，作为丝蛋白的微量成分存在，通过疏水相互作用与重链和轻链相连[20]。丝素分子链中H链、L链和P25三者的比例是6:6：1[21]。H链亚单元蛋白与L链亚单元蛋白形成H—L复合体，P25蛋白与6个H—L复合体连接，形成了丝素蛋白的基本单位。

（二）丝素蛋白的氨基酸组成

丝素由18种氨基酸组成（表1-1），其中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）和丝氨酸（Ser）约占85%，这些取代基较小的氨基酸按照一定的序列结构排列成较规整的链段即—（Gly—Ala—Gly—Ala—Gly—Ser）—，主要位于丝素蛋白的结晶区；而其他取代基较大的苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸（Tyr）和色氨酸（Try）等则主要位于非晶区，结晶部分都均匀地分布在连续的非结晶区中。

表1-1　丝素蛋白中氨基酸的组成

（三）丝素蛋白分子的构象

丝素的二级结构主要分为无规线团、α-螺旋和β-折叠构象，如图1-4所示。其中β-折叠构象又分为平行β-折叠构象（所有肽链的N-末端都在同一端）和反平行β-折叠构象（所有肽链的N-末端按正反方向交替排列）两种。反平行β-折叠由于链段间的组装最好，能量处于最低状态，因此最稳定[22]。

（四）丝素蛋白的聚集态结构

丝素的聚集态结构分为非结晶区和结晶区，如图1-5所示，两者交替分布，结晶区均匀分散在连续的非结晶区中，H链既通过结晶区又通过非结晶区，而L链只存在于非结晶区中。对于结晶区，其聚集态结构定义不统一，通常将结晶区分为silkⅠ和silkⅡ。Lotz[23]提出了silkⅠ的晶体结构模型，平林洁、小西孝[24]研究认为是它的立体构象呈曲柄型，介于α-螺旋和β-折叠间的中间形态，是一种亚稳定结构。Marsh[25]根据X射线衍射结果提出silkⅡ晶体结构模型，它是反平行β-折叠构象，由于silkⅠ结构不稳定，可通过一定条件（如溶剂处理、热处理等作用）向silkⅡ结构转变。沿纤维轴方向高度取向的结晶部分使蚕丝具有很高的强度，非结晶区部分在受到应力作用时会吸收大部分能量使蚕丝有很高的韧性。