第六节　生物酶

一、酶的催化特性

酶是生物体内在一定的条件下根据生命活动的需要而合成的生物催化剂，其化学本质是生物体产生的具有催化作用的一类蛋白质。

1.较高的催化效率

酶对催化反应速度的提高是极为显著的，这与酶降低了反应活化能及增加反应分子间的碰撞概率有关，某些酶可加快反应速度高达1014倍。一般情况下，纯酶催化反应速度比无机催化剂要高105～108倍，工业酶制剂（大多含有杂质）的催化反应速度也比无机催化剂高105～107倍。虽然在工业应用中，酶的催化效率受到多种复杂因素的干扰，但对反应速度的加快都是非常明显的。

2.高度的专一性

酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。催化反应的专一性是酶最重要的特性之一，是酶与其他非酶催化剂最主要的不同之处。酶对底物的专一性表现在两方面：一是对被作用的底物专一，称为绝对专一性。有的酶只作用一种底物，只要底物分子有任何细微的改变就不能催化。二是对被催化的反应专一。有些酶对底物的专一性相对较低，可催化同一族化合物或相同化学键，又分为族专一性和键专一性，前者如蛋白水解酶。键专一性仅催化一种类型的反应，对作用键两边邻近基团的性质没有特别选择，如脂肪水解酶可以催化所有酯类化合物水解，但不能催化酰胺键水解。

3.反应条件温和

酶来自生物体，因而一般酶的催化反应均为非极端条件，除个别酶种外，均可在常温常压条件下使反应顺利进行，这就为生产中的控制带来便利，并可节约能源，降低设备成本。另外，酶催化反应都在弱酸、弱碱或中性条件下进行，对环境污染较小，对设备的腐蚀轻，生产安全。

二、酶的作用机制

酶一般是通过其活性中心，通常是其氨基酸侧链基团，先与底物形成一个中间复合物，随后再分解成产物，并放出酶。酶的活性部位通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体，是它结合底物和将底物转化为产物的区域，又可分为结合部位和催化部位，前者决定酶催化作用的专一性，后者决定酶的催化活力和专一性。活性部位通常在酶的表面空隙或裂缝处，形成促进底物结合的优越的非极性环境。在活性部位，底物被多重的、弱的作用力结合（静电相互作用、氢键、范德瓦尔斯力、疏水相互作用），在某些情况下被可逆的共价键结合。酶结合底物分子，形成酶——底物复合物。酶活性部位的活性残基与底物分子结合，首先将它转变为过渡态，然后生成产物，释放到溶液中。这时游离的酶与另一分子底物结合，开始它的又一次循环。

已经提出有两种模型解释酶如何结合它的底物。锁钥模型中底物的形状和酶的活性部位被认为彼此相适合，像钥匙插入锁中，两种形状被认为是刚性的和固定的，当正确组合在一起时，正好互相补充。诱导契合模型认为底物的结合在酶的活性部位诱导出构象变化。此外，酶可以使底物变形，迫使其构象近似于它的过渡态。例如，葡萄糖与己糖激酶的结合，当葡萄糖刚刚与酶结合后，即诱导酶的结构产生一种构象变化，使活性部位与底物葡萄糖形成互补关系。不同的酶表现出两种不同的模型特征，某些是互补性的，某些是构象变化。两种模型如图2-12所示。

三、酶的分类

根据国际酶学委员会的决定，区分酶专一性的基本依据是它们催化的反应，据此将已知酶的催化反应分为6大类：

1.氧化还原酶

催化物质进行氧化还原反应，可表示为：AH+B（O2）→ A+BH（H2O），如过氧化氢分解酶。

2.转移酶

催化各种功能基团由一种化合物分子转移到另一化合物分子上，可表示为：A-X+B→A+B-X，如谷氨酰胺转移酶。

3.水解酶

催化各种化合物水解，可表示为：AB+H2O→ AH+BOH，如淀粉酶、脂肪酶、纤维素酶、蛋白酶等。

4.裂解酶

可脱去底物上某一基团而留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。它们分别催化C-C、C-O、C-N、C-S、C-X（F、Cl、Br、I）和P-O键。可表示为：X-A-B-Y →A=B+X-Y，如聚（甲基）半乳糖醛酸裂解酶。

5.异构酶

催化同分异构体化合物相互转化，可表示为：

6.合成酶

催化合成某些化合物，其特点是需要三磷酸腺苷（ATP）等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需金属离子辅助因子。可表示为：A+B→A-B。