食物蛋白质的消化由胃开始，但食物在胃中的停留时间较短，对蛋白质的消化不完全，蛋白质的消化主要在小肠进行。食物蛋白质的消化、吸收是体内氨基酸的主要来源。同时，消化过程还可消除食物蛋白质的抗原性，避免引起过敏、毒性反应。

食物蛋白质进入胃后经胃蛋白酶作用水解生成多肽和少量氨基酸。胃蛋白酶来源于经胃酸激活的胃蛋白酶原，胃蛋白酶原由胃黏膜主细胞分泌，胃蛋白酶也能通过自身激活作用（autocatalysis）激活胃蛋白酶原转变为胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，酸性的胃液有利于蛋白质的水解，主要水解由芳香族氨基酸及甲硫氨酸、亮氨酸等氨基酸所形成的肽键。胃蛋白酶还具有凝乳作用，可使乳汁中的酪蛋白与Ca ^2＋形成凝乳块，使乳汁在胃中的停留时间延长，有利于乳汁中蛋白质的消化。

在小肠中，未经消化和消化不完全的蛋白质受胰液及由肠黏膜细胞分泌的多种蛋白酶及肽酶的共同作用，进一步生成小肽和氨基酸。胰液中的蛋白酶可分为特异性水解蛋白质内部肽键的内肽酶（endopeptidase）和特异水解蛋白质末端肽键的外肽酶（exopeptidase）。内肽酶包括胰蛋白酶（trypsin）、糜蛋白酶（chymotrypsin）和弹性蛋白酶（elastase），它们对不同氨基酸组成的肽键有一定的特异性，如胰蛋白酶水解由碱性氨基酸的羧基组成的肽键，糜蛋白酶水解由芳香族氨基酸的羧基组成的肽键，而弹性蛋白酶主要水解由脂肪族氨基酸的羧基组成的肽键；外肽酶主要包括羧基肽酶A和羧基肽酶B，它们从肽链的羧基末端开始，每次水解脱去一个氨基酸，外肽酶A主要水解除脯氨酸、精氨酸、赖氨酸以外的多种氨基酸组成的羧基末端肽键，外肽酶B主要水解由碱性氨基酸组成的羧基末端肽键。

内肽酶和外肽酶都是以酶原的形式由胰腺细胞分泌，进入十二指肠后胰蛋白酶原由肠激酶激活。肠激酶由十二指肠黏膜细胞分泌，特异地作用于胰蛋白酶原，从其氨基末端水解掉1分子的六肽，生成有活性的胰蛋白酶。然后胰蛋白酶又将糜蛋白酶原，弹性蛋白酶原和羧基肽酶原激活。由于胰液中各种蛋白酶均以酶原的形式存在，同时胰液中又存在胰蛋白酶抑制剂，所以能保护胰腺组织免受蛋白酶的自身消化。

蛋白质经胃液和胰液中蛋白酶消化后产物中有1/3为氨基酸，2/3为寡肽。寡肽的水解主要在小肠黏膜细胞内进行。小肠黏膜细胞存在两种寡肽酶：氨基肽酶和二肽酶。氨基肽酶从氨基末端逐个水解出氨基酸，最后生成二肽，二肽经二肽酶水解后生成氨基酸。

氨基酸的吸收主要在小肠进行。肠黏膜细胞上转运氨基酸的载体蛋白能与氨基酸和Na ^＋形成三联体，进而将氨基酸和Na ^＋转运入细胞，Na ^＋通过钠泵排出细胞外。由于氨基酸结构的差异，转运氨基酸的载体蛋白也不同，这些转运蛋白包括中性氨基酸转运蛋白、酸性氨基酸转运蛋白、碱性氨基酸转运蛋白、亚氨基酸转运蛋白、β-氨基酸转运蛋白、二肽转运蛋白及三肽转运蛋白。当某些氨基酸共用同一载体时，由于这些氨基酸在结构上存在一定的相似性，它们在吸收过程中将彼此竞争，氨基酸通过转运蛋白的吸收过程不仅存在于小肠黏膜细胞，也存在于肾小管细胞和肌细胞等细胞膜上。

除了上述载体蛋白介导的氨基酸吸收机制外，小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织吸收氨基酸还可通过γ-谷氨酰基循环进行：谷胱甘肽与氨基酸通过γ-谷氨酰基转移酶作用生成γ-谷氨酰氨基酸，进入细胞后释放氨基酸，然后再进行谷胱甘肽的合成，由此构成一个循环。此循环由Meister提出，故又称Meister循环。

肠黏膜细胞上还存在着吸收二肽或三肽的转运体系。此种转运也是一个耗能的主动吸收过程。吸收作用在小肠近端较强，故肽吸收入细胞甚至先于游离氨基酸，不同二肽的吸收具有相互竞争作用。

食物中的蛋白质，大约95%被消化吸收。未被消化吸收的蛋白质及氨基酸在大肠下部会受大肠埃希菌（大肠杆菌）的分解，称为腐败作用（putrefaction）。腐败作用的产物，有些对人体具有一定的营养作用，如维生素及脂肪酸等，而大多数产物对人体是有害的，如胺类、氨、酚类、吲哚及硫化氢等。未被消化的蛋白质经肠道细菌蛋白酶的作用水解生成氨基酸。氨基酸可在肠道细菌的作用下脱去氨基生成氨；氨基酸也可在细菌氨基酸脱羧酶的作用下，脱去羧基生成有毒的胺类，如组氨酸、赖氨酸、色氨酸及苯丙氨酸通过脱羧基作用分别产生组胺、尸胺、色胺、酪胺及苯丙胺。这些有毒物胺类通常经肝代谢转化为无毒形式排出体外。酪胺和苯丙胺若不能在肝内及时转化，易进入脑组织，经β-羟化酶作用，分别转化为β-多巴胺（羟酪胺）和苯乙醇胺，其结构类似于儿茶酚胺，阻碍神经冲动传递，使大脑发生异常抑制，这可能是肝性脑病发生的原因之一。此外，通过腐败作用还可产生其他的有害物质，如酚类、吲哚及硫化氢等。正常情况下，这些有毒物质大部分随粪便排出，小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒。

体内蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。经消化吸收的食物蛋白质来源的氨基酸（外源性氨基酸）与体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）以及体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起组成氨基酸代谢库（metabolic pool）。

氨基酸代谢库中的α-氨基酸可通过转氨基作用将其氨基转移给α-酮酸，从而使氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，原来的α-酮酸则转变为另一种氨基酸。转氨基作用使许多氨基酸的氨基聚集在α-酮戊二酸上生成L-谷氨酸，L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶（L-glutamate dehydrogenase）催化下脱去氨基生成α-酮戊二酸和氨，转氨基作用和谷氨酸脱氢作用也称联合脱氨基作用。该途径是体内大多数氨基酸脱氨基的主要方式，由于该过程可逆，因此也是体内合成非必需氨基酸的重要途径。心肌和骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶的活性很弱，它们则通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。氨基酸脱氨基后生成的氨和α-酮酸分别进行下一步代谢。α-酮酸有三种代谢途径：一是可彻底氧化分解并提供能量；二是可经氨基化生成非必需氨基酸；三是可转变为糖和脂类化合物。氨是有害物质，主要通过鸟苷酸循环生成尿素排出体外。

在正常情况下，蛋白质被分解为氨基酸而被吸收，不会引起过敏。但有的小分子蛋白没被消化，或分解为一部分多肽通过黏膜细胞进入体内，产生过敏、毒性反应。如有的人食用鱼、虾甚至猪肉后会发生哮喘、荨麻疹等。

致敏原多为分子量14 000~40 000Da的糖蛋白和小分子多肽，呈水溶性，多数具有对热和酸稳定、生物活性高、抗蛋白水解酶、皮试反应阳性等特点。它们只是食物蛋白质中极小的一部分，如牛奶含20多种蛋白，主要是β-乳球蛋白具有致敏作用。

可出现唇/舌麻胀、水肿、胃痛、恶心、呕吐、腹胀、腹痛、腹泻等胃肠道炎症症状。有的人因难以排出致敏食物、长期或不定期摄入致敏食物而出现复发性口腔溃疡，病程长，久治不愈。

随着敏感性不同，皮肤方面表现为瘙痒、皮炎、荨麻疹、血管神经性水肿、紫癜等；心血管系统可出现心动过速；泌尿系统可见血尿、外阴瘙痒等；呼吸系统可表现为鼻炎、支气管炎、哮喘、鼻窦炎等；神经系统可表现为头痛、周围性神经炎、头晕、视神经炎等。严重者可发生过敏性休克甚至死亡。

为以上两型的混合表现。

蛋白质作为疾病恢复阶段一种重要营养素，营养价值较高，且经常被食用。可采用如下三种方法防治蛋白质过敏。

1.脱敏疗法，以逐渐增强机体对该食物的耐受性。例如，对牛奶过敏的人，在脱敏治疗时可将牛奶用水稀释1000倍，先按不会产生过敏症状的剂量食用，然后逐日或逐周加量，直至加到每日需要的食用量，增加幅度以不产生症状为准。

2.食用熟食、用奶粉代替牛奶、豆浆代替乳制品均可预防过敏的发生。

3.要素制剂不含蛋白质及乳糖等大分子物质，适用于过敏和乳糖不耐患者。