各类抗体的基本结构都是由四条肽链构成的“Y”字形对称结构，即两条相同的分子量较大的重链（heavy chain，H 链）和两条相同的分子量较小的轻链（light chain，L 链）组成，重链之间以及重链、轻链之间由二硫键连接，形成一“Y”字形结构（图3-1），又称免疫球蛋白或抗体的单体。

抗体的重链由450～550 个氨基酸残基组成，分子量约为50～75kDa。 根据重链氨基酸组成和排列顺序的不同以及免疫原性的差异，可将其分为五类，即μ 链、γ 链、α 链、δ 链、ε 链；它们分别与轻链组成五类相应的抗体分子，称为IgM、IgG、IgA、IgD、IgE。 同一类Ig 又可分为不同的亚类，人IgG 可分为IgG1～IgG4四个亚类；IgA 可分为IgA1 和IgA2 两个亚类；IgM 也分为IgM1 和IgM2 两个亚类，IgD 和IgE 尚未发现亚类。

抗体的轻链由211～217 个氨基酸残基组成，分子量约为25kDa。 根据轻链恒定区氨基酸组成、排列和免疫原性的不同，可将其分为κ 型和λ 型。 天然的免疫球蛋白分子两条轻链的型别总是相同的，但同一个体内可存在分别带有κ 链或λ 链的抗体分子。 不同种属生物体内两型轻链的比例不同，正常人血清中κ型和λ 型免疫球蛋白浓度之比约为2 ∶1，而小鼠则为1 ∶2。 若κ ∶λ 比例出现异常反映免疫系统可能异常，例如人类Ig 的λ 链过多，提示可能有产生λ 链的B 细胞肿瘤。 根据λ 链恒定区个别氨基酸残基的差异，又可将λ 分为λ1～λ4 四个亚型。

同一物种不同个体Ab 分子的类、亚类、型、亚型的结构和免疫原性是相同的，不同物种间则不相同。因此，一种动物的Ab 分子免疫另一种动物后，能够产生抗类、亚类、型、亚型结构的抗体，即二抗。 这种在同种动物相同、不同种动物相异的存在于Ab 分子的类、亚类、型、亚型的结构称为Ab 分子的同种型抗原结构，即Ab 分子的同种型。

对不同的抗体分子的氨基酸序列分析发现，在轻链氨基端（N 端）1/2 以及重链N端1/4（或1/5）约110 个氨基酸序列的区域内，氨基酸残基的组成和排列顺序多变，故称其为可变区（variable region，V 区）；其余近羧基端（C 端）氨基酸残基的组成和排列顺序相对稳定，称为恒定区（constant region，C 区），分别占轻链的1/2 和重链的3/4（或4/5）。

在可变区内，氨基酸残基的组成和排列顺序的变化程度并不均一，重链和轻链V 区（分别称为VH 和VL）中，各有三个区域的氨基酸组成和排列顺序有更大的变异性，称为超变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR），分别为CDR1、CDR2 和CDR3。 VH 和VL 的3 个CDR 共同构成免疫球蛋白的抗原结合部位，负责识别并结合抗原表位。 不同抗体的CDR 序列不同，因此决定了抗体与抗原表位结合的特异性和多样性。 CDR 之外区域的氨基酸组成和排列顺序变化相对较小，称为骨架区（framework region，FR），VH 和VL 各有FR1～FR4 四个骨架区，对维持免疫球蛋白分子可变区的空间构型起着重要的作用（图3-2）。

抗体重链和轻链的C 区分别称为CH 和CL。 κ 型和λ 型抗体的CL 的长度基本一致，但不同类抗体的CH 的长度不一，如IgG、IgA 和IgD 的CH 区有CH1～CH3 三个结构域，IgM 和IgE 的CH 区有CH1～CH4 四个结构域。 同一种属的个体，针对不同抗原所产生的同一类别抗体，其V 区各异，但C 区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，即免疫原性相同（即同种型相同）。 而针对相同抗原不同类别的抗体，其C 区的差异很大。 C 区不仅作为完整抗体分子的一部分存在，而且当抗体的V 区特异性识别及结合抗原时，可通过C 区发挥激活补体、调理吞噬、介导ADCC 等重要的生物学作用，最终清除抗原。

在抗体重链的CH1 与CH2 之间，有一个易伸展弯曲的区域，即铰链区（hinge region），该区约含30 个氨基酸残基，一般由一或数个链间二硫键连接，其中因富含脯氨酸，故具有一定的伸展性。 当抗体与抗原结合时，由于铰链区能改变抗体两个“Y”形臂之间的距离，有利于可变区与抗原分子表面不同距离的抗原表位结合，或能同时与两个抗原分子表面相应的抗原表位结合，也利于抗体分子补体结合位点暴露并激活补体。 五类抗体分子中，IgG、IgA、IgD 重链CH1 与CH2 之间有铰链区，IgM 和IgE 则无。 铰链区也对蛋白酶敏感，经蛋白酶处理的免疫球蛋白，产生不同的水解片段。

抗体重链和轻链可通过链内二硫键折叠形成若干球状结构，每个球状结构由约110 个氨基酸残基组成，称为结构域，它们与抗体的生物学功能有关，又称为功能区（见图3-2）。 轻链有两个功能区（VL 和CL）。 IgG、IgA、IgD 重链有四个功能区（VH、CH1、CH2、CH3）；IgM 和IgE 重链有五个功能区，即多一个CH4。 各功能区的主要功能是：①VH 和VL 是与抗原表位特异性结合的部位；②IgG 的CH2 和IgM 的CH3 有补体C1q 结合位点，与补体经典途径激活有关；③IgG 的CH2 可介导IgG 通过胎盘转运到胎儿体内，发挥天然被动免疫作用；④IgG 的CH3 和IgE 的CH3、CH4 可结合不同细胞表面的Fc 受体，产生不同的免疫效应。 例如，IgG 的CH3 与巨噬细胞表面的IgG Fc 受体（FcγR）结合，可促进巨噬细胞的吞噬作用；IgE 的CH3、CH4 与肥大细胞、嗜碱性粒细胞表面的IgE Fc 受体（FcεR）结合，介导Ⅰ型超敏反应。

除上述基本结构外，某些类别的抗体还有其他辅助成分，即J 链和分泌片。

J 链（joining chain），是一条富含半胱氨酸的多肽链，由浆细胞合成，主要功能是将单体Ab 分子连接为多聚体。 两个IgA 单体由J 链连接组成二聚体， 并与分泌片共价结合；五个IgM 单体由二硫键相互连接，并通过二硫键与J 链连接组成五聚体。 IgG、IgD 和IgE 为单体，无J 链。

分泌片（secretory piece，SP），是一种含糖的肽链，由黏膜上皮细胞合成和分泌，是分泌型IgA（secretory IgA，SIgA）的重要组成部分。 分泌片的主要功能是介导IgA 二聚体从黏膜下转运至黏膜表面，并保护SIgA 的铰链区免受蛋白酶水解（图3-3）。

在一定条件下，抗体分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为各种片段。 木瓜蛋白酶和胃蛋白酶是最常用的两种蛋白水解酶，它们水解IgG 后所形成的片段见图3-4。

木瓜蛋白酶可在IgG 重链铰链区链间二硫键近氨基端（N 端）将其断裂为三个片段：即两个完全相同的抗原结合片段（fragment antigen binding，Fab），和一个可结晶片段（fragment crystallizable，Fc）。 每个Fab 段由一条完整的轻链和部分重链（VH 和CH1）组成。 该片段具有单价抗体活性，只能与一个相应抗原表位结合，不能形成凝集反应或沉淀反应；Fc 段主要由CH2 和CH3 功能区组成，是IgG 与效应分子或表达IgGFc 受体的免疫效应细胞结合部位。 IgG 同种型抗原表位主要存在于Fc 段，用人IgG 免疫动物可获得针对人IgG Fc 段的抗体，此类抗体为抗Ig 同种型抗体，属于二抗。

胃蛋白酶水解IgG 的部位是在重链链间二硫键的近羧基端（C 端），可获得一个大分子的F（ab′）2 片段和若干小分子片段pFc′。 F（ab′）2 是由两个Fab 及铰链区组成，由于抗体分子的两个臂仍由二硫键连接，因此具有双价抗体活性，可同时与两个抗原表位结合，故能形成凝集反应或沉淀反应。 小片段pFc′无生物学活性。 根据此酶解特性，用胃蛋白酶水解破伤风抗毒素等抗体制剂，使其具有同种型抗原表位的Fc 段裂解，可大大减少临床使用时可能引起的超敏反应。