3.2 考研真题详解
一、判断题
1酶的反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vmax也变小。（ ）[华中农业大学2017研]
【答案】对
2酶可以降低反应的活化能，因此它能使热力学上不能发生的反应在生物体内进行。（ ）[中山大学2009研]
【答案】错
【解析】酶虽然可以降低反应的活化能，但也只能催化热力学上允许进行的反应。
3双关酶就是双功能酶。（ ）[南开大学2009研]
【答案】错
【解析】双关酶不是双功能酶。双关酶能与膜可逆结合，通过膜结合型和可溶型的互变来调节酶的活性。双关酶大多是代谢途径的关键酶和调节酶。具有一条肽链的酶蛋白，由于某些氨基酸的磷酸化和脱磷酸化使之具有两种酶活性，这种酶称为双功能酶。
4在竞争性抑制剂存在下，即使有足够的底物，酶仍不能达到其催化的最大反应速度。（ ）[华南农业大学2009研]
【答案】错
【解析】在竞争性抑制剂存在下，酶的最大反应速度是不变的，有足够的底物，酶能达到其催化的最大反应速度。
5酶原激活的实质是酶蛋白的变构效应。（ ）[厦门大学2008研]
【答案】错
【解析】酶原激活指无活性的蛋白质被蛋白酶作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性酶分子的过程。而变构效应是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在的相互作用，当分子中某一亚基结合效应物后，发生构象改变并引起其余亚基和整个分子构象的改变，从而带来寡聚蛋白质的性质和功能的改变。所以酶原激活的实质并非酶蛋白的变构效应。
6酶活性的调节方式主要有共价修饰、亚基的聚合与解聚以及变构调节等。（ ）[四川大学2007研]
【答案】错
【解析】酶活性的调节是指微生物通过改变已有酶的催化活力来调节其代谢的过程。主要有激活与抑制、共价修饰、亚基的聚合与解聚以及变构调节等属于调节酶的调节方式。
7酶促反应速度与酶浓度成正比。（ ）[哈尔滨工业大学2007研]
【答案】错
【解析】只有在底物过量且其他条件较为固定并且反应体系不含酶抑制剂时，酶促反应速度与酶浓度才成正比。
8同一种辅酶与酶蛋白之间可由共价和非共价两种不同类型的结合方式。（ ）[山东大学2005研]
【答案】错
【解析】与酶蛋白之间由共价结合的为辅基，而与酶蛋白之间由非共价结合为辅酶。
9酶可以使化学反应的平衡向生成物的方向移动。（ ）[陕西师范大学2005研]
【答案】错
【解析】酶不会使化学反应的平衡向生成物的方向移动，酶可以降低化学反应的活化能，缩短达到化学平衡所需时间。
二、填空题
1活性受到结合在活性部位以外的部位的其他分子调节的酶称______酶。[中山大学2018研]
【答案】别构
2当酶促反应的速率为Vmax的80%时，Km是[S]的______倍。[中山大学2018研]
【答案】1/4
【解析】根据米氏方程
带入数值0.8Vmax＝Vmax[S]/（Km＋[S]），得Km/[S]＝1/4。
3酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为______，纵轴上的截距为______。[中国科学技术大学2016研]
【答案】－1/Km；1/Vmax
4酶在体内的活性调节方式主要有变构（别构）调节和______。[中山大学2009研]
【答案】可逆的共价修饰
5胰脏中酶原（胰凝乳蛋白酶，羧肽酶等）的激活都是通过______的作用而激活的。酶原在胰脏中提早活化是胰腺炎的特征，为防止酶原提早活化，可用______治疗胰腺炎。[中国科学技术大学2009研]
【答案】胰蛋白酶；胰蛋白酶抑制剂
6米氏方程告诉我们的核心信息是______。[复旦大学2008研]
【答案】底物浓度与酶反应速度间的关系
7全酶由______和______组成，前者决定酶催化的______，后者起______作用。[厦门大学2008研]
【答案】酶蛋白；辅助因子；专一性和高效性；传递电子原子或化学基团
8双底物酶促反应的动力学，按反应的机制不同分为______和______。[南开大学2008研]
【答案】顺序机制；乒乓机制
9催化GSSG→2GSH的酶是______，反应中的还原剂是______；还原型谷胱甘肽作为______缓冲剂保护血红蛋白中的______残基处于还原状态。[上海交通大学2007研]
【答案】谷胱甘肽还原酶；NADPH；氧化；半胱氨酸
10______抑制剂不改变酶促反应的最大速度，______抑制剂不改变酶促反应的米氏常数。[哈尔滨工业大学2008研]
【答案】竞争性；非竞争性
11生物分子间具有相互亲和力的分子有：酶与底物、______、______、凝集素与红球蛋白表面抗原等。[湖南大学2007研]
【答案】激素与受体蛋白；抗原与抗体
12催化各种同分异构体之间相互转变反应的酶称为______，催化化合物某些基团的转移反应的酶称为______。[北京师范大学2006研]
【答案】异构酶；转移酶
13全酶或者说结合酶主要是由酶蛋白和非酶蛋白两部分组成，前一个部分决定了全酶的______。[沈阳药科大学2006研]
【答案】特异性和高效性
14与酶的高效催化有关的因素主要有：______、______、______、______等。[西北大学2004研]
【答案】酶和底物和临近与定向效应；张力形变效应；酸碱催化；共价催化
15______的专一性活化因子是cAMP，有些类型的蛋白激酶可以由______作为专一激活因子。[天津大学2002研]
【答案】蛋白激酶A；Ca2＋
三、选择题
1酶的活性中心是指（ ）。[华中农业大学2017研]
A．酶分子上的几个必须基团
B．酶分子与底物的结合部位
C．酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区
D．酶分子中心部位的一种特性结构
【答案】C
2关于Km的叙述，下列哪项是正确的？（ ）[武汉大学2015研]
A．通过Km的测定可鉴定酶的最适底物
B．是引起最大反应速度的底物浓度
C．是反映酶催化能力的一个指标
D．与环境的pH无关
E．是酶和底物的反应平衡常数
【答案】A
【解析】Km值可以判断酶的专一性和天然底物，酶可作用于几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物，又称天然底物。
3酶Km值的大小所代表的含义是（ ）。[西医统考2013研]
A．酶对底物的亲和力
B．最适的酶浓度
C．酶促反应的速度
D．酶抑制剂的类型
【答案】A
【解析】Km为米氏常数，即酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km表示酶对底物的亲和力，Km值越小，表示亲和力越大。
4下列哪种试剂可用于确定酶活性中心？（ ）[南开大学2009研]
A．FDNB
B．DTT
C．DIFP
D．CNBr
【答案】C
5在琥珀酸脱氢酶反应体系中加入丙二酸，Km增大，可vmax不变，丙二酸应当是（ ）。[华南农业大学2009研]
A．竞争性抑制剂
B．非竞争性抑制剂
C．非专一的不可逆抑制剂
D．专一的不可逆抑制剂
【答案】A
6当底物浓度远小于米氏常数时（ ）。[哈尔滨工业大学2008研]
A．反应速度最大
B．反应速度无法确定
C．底物浓度与反应速度成正比
D．增加酶浓度，底物浓度显著变大
【答案】C
7关于酶的变构调节，下列说法错误的是（ ）。[中国科学技术大学2008研]
A．变构剂与酶分子上的非催化部位结合
B．使酶蛋白构象发生改变，从而改变酶活性
C．酶分子大多有调节亚基和催化亚基
D．变构调节都产生正效应，即加快反应速度
【答案】D
8下列有关别构酶的说法，哪项是正确的？（ ）[郑州大学2007研]
A．别构酶的速度-底物曲线通常是比曲线
B．效应物能改变底物的结合常数，但不影响酶促反应速度
C．底物的结合依赖于其浓度，而效应物的结合则否
D．别构酶分子都有一个以上的底物结合部位
【答案】B
9酶促反应进程曲线通常可用于确定（ ）[湖南大学2007研]
A．酶反应线性范围
B．适宜的pH
C．适宜的酶量范围
D．反应线性的时间范围
E．底物的浓度
【答案】D
10哪一种酶属于共价催化？（ ）[江南大学2007研]
A．解链酶
B．DNA聚合酶
C．RNA 聚合酶
D．拓扑异构酶
E．蛋白激酶A
【答案】D
11欲使某酶促反应的速度等于Vmax的80%，底物浓度应是Km值的几倍？（ ）[浙江工业大学2006研]
A．4
B．2
C．8
D．9
【答案】A
12酶的竞争性可逆抑制可以使（ ）。[四川大学2006研]
A．Vmax减小，Km减小
B．Vmax增加，Km增加
C．Vmax不变，Km增加
D．Vmax不变，Km减小
E．Vmax减小，Km增加
【答案】C
【解析】酶竞争性抑制的特点是表观Km增大，最大速度Vmax不变；酶非竞争性抑制的特点是Km不变，Vmax降低；酶反竞争性抑制的特点是Km降低，Vmax降低；不可逆抑制时反应终止。
13下列酶的辅助因子是磷酸吡哆醛的是（ ）。[西北大学2004研]
A．脱氢酶
B．转酰基酶
C．脱羧酶
D．转氨酶
E．水解酶
【答案】D
四、名词解释
1活化能[中山大学2018研]
答：活化能是指分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的最低能量。活化能的大小与反应速率相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行。
2holoenzyme[武汉大学2016研]
答：holoenzyme的中文名称是全酶，是指由酶蛋白和辅因子组成的蛋白质复合物。与酶蛋白紧密相连的辅因子称为辅基，与酶蛋白松散连接的称为辅酶。酶促反应的专一性取决于酶蛋白，反应的性质取决于辅因子。
3同工酶[吉林大学2009；中国科学技术大学2016研]
答：同工酶是同一生物催化同一反应的不同的酶分子。同工酶的催化作用相同，但其功能意义有所不同。不同种生物有相同功能的酶不是同工酶。同工酶具有相同或相似的活性中心，但其理化性质和免疫学性质不同。同工酶的细胞定位、专一性、活性及其调节可有所不同。每种同工酶都有其独特的功能意义。
4酶的别构调节[厦门大学2007；暨南大学2011研]
答：某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为酶的别构调节，也称为变构调节。
5Ribozyme[复旦大学2008、2010研]
答：核酶是一种具有核酸内切酶活性的反义RNA分子，可特异性地切割靶RNA序列，具有解离后重复切割相同靶分子的能力。分为如下两种：①剪接型核酶。这类核酶具有核酸内切酶和连接酶两种活性；②剪切型核酶。这类核酶催化自身或者异体RNA的切割，相当于核酸内切酶。
6酶原激活[华中师范大学2010研]
答：酶原激活是指无活性的酶原转化成有活性的酶的过程。有些酶在细胞内合成和初分泌时，并不表现有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。酶原在一定条件下，受某种因素的作用，酶原分子的部分肽键被水解，使分子结构发生改变，形成酶的活性中心，无活性的酶原转化成有活性的酶。此过程即为酶原激活。
7定向效应[哈尔滨工业大学2008研]
答：定向效应是范德华力的一种，是指相互靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的基团之间还必须有正确的立体化学排列才能发生反应。
8core enzyme[江南大学2008研]
答：core enzyme即核心酶，大肠杆菌的RNA聚合酶全酶由5个亚基组（α2ββ′σ），没有σ基的酶称为核心酶。核心酶只能使已开始合成的RNA链延长，但不具有起始合成RNA的能力，必须加入σ基才表现出全部聚合酶的活性。
9反馈作用[四川大学2007研]
答：反馈作用指催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径的终产物抑制的现象。在产物累积过多时，通过停止其物质的合成，使细胞内的浓度保持适合于生理条件的水平，是细胞调节作用的一种，是一般的调节现象。
10酶的活性中心[郑州大学2007研]
答：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。它是由三级结构中空间位置相邻的几个氨基酸共同构成的。酶的活性中心包括两个功能部位：一个是结合部位，是酶与底物结合的基团，决定酶的专一性；另一个是催化部位，催化底物敏感键发生化学变化的基团，决定酶的催化能力。但这两个部位并不是各自独立存在的，相互联系。
11齐变模型[山东大学2006研]
答：齐变模型是一种别构酶调节酶活性的机制模型。即别构酶的所有亚基或全部呈紧密的、不利于结合底物的T状态；或者全部是松散的、有利于结合底物的R状态。这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。齐变模型与序变模型相对立。
12酶的活性部位和必需基团[华东理工大学2006研]
答：酶的活性部位是指酶分子中能直接与底物分子结合并起催化反应的空间部位。而必需基团是酶表面催化所必需的部分，是指直接参与对底物分子结合和催化的基以及参与维持酶分子构象的基团。因此必需基团包括活性部位，但必需基团不一定就是活性部位。
13酶的变构激活[沈阳药科大学2006研]
答：酶分子的变构中心结合一定的调节物后，引起酶蛋白构象的变化，从而导致酶活性上调，即称为酶的变构激活。
14裂合酶和连接酶[武汉大学2005研]
答：裂合酶催化非水解和非氧化的消除反应，或者使底物裂解，产生双键；在逆反应中，裂和酶类催化一个底物加到另一个底物的双键上。
连接酶催化两底物连接或者结合的反应，这些反应需要核苷酸三磷酸，例如ATP提供能量。
五、问答题
1简述酶的抑制剂概念、分类、作用特征。[浙江大学2018研]
答：（1）酶的抑制剂的概念
酶的抑制剂是指能够使酶的必需基团或活性中心化学性质发生改变而使酶活性降低或丧失的物质。
（2）酶的抑制剂的分类和作用特征
①不可逆抑制剂，作用特征：这类抑制剂通常以牢固的共价键与酶的必需基团结合使酶活力丧失，这类结合是不可逆的，不能通过透析、超滤的方法除去抑制剂来使酶活力恢复。
②可逆抑制剂，作用特征：酶与抑制剂是以非共价键、可逆结合。用透析法除去抑制剂后，酶活力可以恢复。
a．竞争性抑制剂，与底物结构类似，能够与底物竞争活性中心。可以通过增加底物浓度来减轻或解除抑制剂的影响。
b．非竞争性抑制剂，与底物结合的活性中心不同，通过形成复合物的形式减慢反应速度，可以通过增加酶的浓度来减轻或解除抑制剂的影响。
c．反竞争性抑制剂，必须酶和底物结合后才能与抑制剂结合形成复合物，影响反应速度，这类抑制剂比较少见。
2简述磺胺类药物作用机制。[南开大学2016研]
答：磺胺类药物作用机制如下：
细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸（PABA）和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成，而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。
3酶促反应高效率的最主要的原因是什么？简述目前已知的一些酶的催化机制？[武汉大学2015研]
答：（1）酶促反应高效率的最主要的原因：
酶促反应中使用的酶大大降低了反应的活化能，使原本很难进行的反应更加容易进行。
（2）酶的催化机制：
①邻近效应与轨道定向学说。在任何化学反应中，参加反应的分子都必须靠近在一起，才能发生反应。
②共价催化又称共价中间产物学说。某些酶增强反应速率是通过酶和底物以共价键形成一个高反应的共价中间产物，使能阈降低，反应加快。共价催化分为亲核催化和亲电子催化。其中，亲核催化最为常见，而亲电子催化甚为少见。
③底物构象改变学说又称底物形变。酶的诱导契合是指底物引起酶的构象发生改变。根据近年的研究，当酶和底物结合时，不仅酶的构象发生改变，底物分子的构象也发生了变化。酶使底物中的敏感键发生“张力”，从而使敏感键更容易断裂，使反应加速进行。
④酸碱催化。H＋、OH－浓度可显著地加快一般有机反应，但对酶的催化作用极为有限，因为酶反应的最适pH近于中性，H＋、OH－对酶促反应无重要影响。这里所指的酸碱催化是广义的酸碱催化，即质子供体或质子受体（对应于酸或碱）对酶反应的催化作用。
⑤金属离子催化。金属离子以多种方式参与酶的催化作用，其主要途径为：a．与底物结合，使其在反应中正确定向；b．通过金属离子氧化态的变化进行氧化还原反应；c．通过静电作用稳定或隐蔽负电荷。
⑥微环境效应酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中。这样的微环境，其介电常数很低，使底物分子与催化基团之间的作用大大增强，从而加快反应速率。
4酶及其辅助因子是指什么？简述它们之间的关系。[暨南大学2011研]
答：（1）酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质，少数是核酸RNA，后者称为核酶。
酶按其分子组成分类如下：结合酶由蛋白部分和非蛋白部分组成，其中的非蛋白部分即为辅助因子。按其与酶蛋白结合的紧密程度，辅助因子可分为如下两种：①辅酶，与酶蛋白结合疏松的酶辅助因子，可以用透析或超滤的方法除去；②辅基，与酶蛋白结合紧密的辅助因子，用透析或超滤的方法不易除去。
（2）二者的关系：全酶＝酶蛋白＋辅助因子，只有全酶才具有催化作用。酶促反应的专一性及高效率取决于酶蛋白部分，而辅助因子决定酶促反应的性质。
5什么是酶活性中心？有一种酶，含一个半胱氨酸残基，设计一个技术线路，验证该氨基酸是否参与酶的催化作用或专一性。[中国农业大学2010研]
答：（1）酶分子中能够直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位即为酶活性中心。一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：第一个是结合部位，酶的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位，底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化。
（2）由于一些重金属离子能与半胱氨酸残基的—SH结合，要验证一种含一个半胱氨酸残基的酶中的半胱氨酸是否参与酶的催化作用或专一性，可以在酶中加入重金属盐（如铁离子或铜离子）作用后，再与原来酶的专一性底物反应，测定其催化作用或专一性，并设一个没有用重金属离子作用的酶作对照。若酶的催化作用明显下降，则说明半胱氨酸参与了酶的催化作用或专一性；若酶的催化作用变化不明显，则说明半胱氨酸没有参与酶的催化作用或专一性。
6何谓酶的活性中心，研究酶的活性中心有哪些主要方法？[吉林大学2009研]
答：（1）酶分子中与底物接触的或非常接近底物的部分称为酶的活性部位，而直接与酶催化有关的部位称为活性中心。对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基因，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠即在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般认为，活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上第二个是催化部位，底物的键在此处被折断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。
（2）用于研究酶活性中心的主要方法有：①酶的专一性研究；②酶分子侧链基因的化学修饰法；③X-射线晶体衍射法。
7请解释什么是酶的活力和酶的比活力，并说出活力和比活力两个指标在酶的纯化过程中分别可以反映什么？[湖南大学2007、江南大学2008研]
答：（1）酶的活力也称酶的活性，指酶催化指定化学反应的能力。
酶活性是研究酶的特性，分离纯化以及酶制剂生产和应用时的一项不可缺少的指标。酶活力是用在一定条件下，它所催化某一反应的反应初速度来表示。酶反应速度（指初速度）可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示，其单位为mol/s。
（2）酶的比活力是酶纯度的量度，即指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般来说，对于同一种酶，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。在酶的纯化过程中，一般用两个指标来衡量，一是总活力的回收，二是比活力提高的倍数。总活力的回收是表示提纯过程中酶的损失情况，比活力提高的倍数是表示提纯方法的有效程度，比活力越高，酶的纯度越高。
8称取25mg蛋白酶粉配制成25ml酶制剂，从中取出0.1ml酶制剂，以酪蛋白为底物用Folin-酶比色法测定酶活力，结果表明每小时产出1500mg酪氨酸。另取2ml酶制剂，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg，若以每分钟产生1mg酪氨酸的酶量作为一个活力单位计算，试根据上述数据求出：
（1）1ml酶制剂中所含的蛋白质量及酶的活力单位数；
（2）酶的比活力；
（3）1升酶制剂中总蛋白质含量及酶的总活力。[郑州大学2008研]
答：（1）因为2ml酶制剂用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg，则1ml酶制剂中蛋白氮为0.1mg。而蛋白质含量＝蛋白氮×6.25，所以1ml酶制剂中蛋白质含量＝0.1mg×6.25＝0.625mg。
由题意知0.1ml酶制剂每小时产出1500mg酪氨酸，即0.1mg酶制剂每小时产出1500mg酪氨酸，根据每分钟产生1mg酪氨酸的酶量为一个活力单位，所以1ml酶制剂中酶的活力单位数为：1500×10/60＝250U。
（2）比活力是指每mg酶蛋白所具有的酶活力单位数。由上个问题得1mg酶制剂中酶的活力单位数为250U，又1mg酶制剂中酶蛋白为0.625mg，所以酶的比活力为250U/0.625mg＝400U/mg。
（3）因为1ml酶制剂用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.1mg，则1L酶制剂中蛋白氮为100mg。1L酶制剂中，总蛋白产量＝蛋白氮×6.25＝100mg×6.25＝625mg。酶的总活力＝总蛋白×比活力＝625mg×400U/mg＝2.5×105U。
9有一个酶分子抑制剂，不清楚它是可逆性抑制还是不可逆抑制剂，请设计两种实验方案，说明它是属于哪一类抑制剂？[江南大学2007研]
答：（1）利用透析、超滤等物理方法，若分离后，酶分子有活性，则其是可逆抑制；若分离后，酶分子没有活性，则其是不可逆抑制。
（2）采用动力学的方法，在测定酶活性的系统中加入抑制剂，测定不同酶浓度的反应初速率，从初速率对酶浓度作图；不可逆抑制剂可以得到一组不通过原点的平行线，可逆抑制剂得到一组通过原点但斜率不同的直线。
10酶溶液加热时，随着时间的推移，酶的催化活性逐渐丧失。这是由于热导致天然酶的构象去折叠。己糖激酶溶液维持在45℃12分钟后，活性丧失百分之五十。但是若己糖激酶大量的底物葡萄糖共同维持在45℃12分钟，则活性丧失仅为3%。请解释，为什么在有底物存在下，己糖酶的热变性会受到抑制？[四川大学2007研]
答：在底物存在下，己糖激酶与底物葡萄糖结合形成复合物，复合物中己糖激酶与底物之间是以非共价的弱相互作用，每个弱键的形成都会释放一些能量，为酶-底物复合物提供某种程度的稳定，即酶-底物复合物比单独的酶更稳定，所以在底物存在下，己糖激酶的热变性会受到抑制。
11细胞代谢调节的本质是酶水平调节，请叙述酶水平调节的二种方式及其具体调节途径和特点。[郑州大学2007研]
答：酶水平调节有两类：
（1）酶活性调节：酶活性的调节是通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性的调节方式。
①变构调节：某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。变构酶一般是多亚基构成的聚合体，一些亚基为催化亚基，另一些亚基为调节亚基。当调节亚基或调节部位与变构剂结合后，就可导致酶的空间构象发生改变，从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。其特点为：酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；酶的变构仅涉及非共价键的变化；调节酶活性的因素为代谢物；为一非耗能过程；无放大效应。
②共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。其中以磷酸化修饰最为常见。共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生修饰或去修饰，从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。其特点为：酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；有共价键的变化；受其他调节因素（如激素）的影响；一般为耗能过程；存在放大效应。
③酶原的激活：有一些酶，如消化系统中的蛋白水解酶和血液凝固系统的许多酶，它们在细胞内合成及释放的初期，通常不具催化活性，必须经过蛋白酶酶解或其他因素的作用，然后才能转变成有活性的酶。从分子结构分析，酶原激活其实是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。在通常情况下，首先发生酶原肽链的部分降解，去掉部分肽段后的肽链再进行三维空间重排，形成酶的活性中心，或者是酶的活性中心暴露，于是由无活性的酶原转变成有活性的酶。
（2）酶含量的调节：酶含量的调节是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。
①酶蛋白合成的调节：酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。酶的底物对酶蛋白的合成具有诱导作用；代谢终产物对酶的合成有阻遏作用。激素可以诱导关键酶的合成，也可阻遏关键酶的合成。
②酶蛋白降解的调节：通过调节酶的降解速度以控制酶的活性。
③同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。他们是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存在与同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它在代谢调节上起着重要的作用。
12何谓多功能酶？试举例说明。[华东理工大学2006研]
答：具有两种或多种不同催化功能的酶称为多功能酶，如逆转录酶是一种多功能酶。
（1）具有以RNA为模板的DNA聚合酶活性。
（2）RNsseHle能降解DNA-RNA互补双链分子中的RNA，具有RNA水解酶活性。
（3）具有以DNA为模板的DNA聚合酶活性。
13分别概述温度和pH对酶催化作用的影响。[陕西师范大学2005研]
答：（1）升高温度使反应速度加快，但温度过高会使酶蛋白变性失活，所以酶会在某一特定的温度表现最大的催化活力，这一温度称为最适温度。不同的酶有不同的最适温度。
（2）过高或过低的pH会使酶蛋白变性失活，使酶和底物的有关基团解离状态发生变化，酶的催化活力下降，所以酶会在某一特定的pH表现最大的催化活力，这一pH称作最适pH。不同的酶有不同的最适pH。