第一章 蛋白质结构与功能
一、单项选择题
1.蛋白质组成中含量占16%的元素是( )
A.碳
B.氢
C.氧
D.氮
E.硫
2.某样品中蛋白质占45%,则此样品中蛋白氮的百分含量比约为( )
A.4.5%
B.6.0%
C.7.2%
D.8.8%
E.9.0%
3.组成蛋白质的20种氨基酸结构的不同在于其( )
A.Cα
B.Cα-H
C.Cα-COOH
D.Cα-R
E.Cα-NH2
4.下列哪一种氨基酸属于环状亚氨基酸( )
A.脯氨酸
B.谷氨酸
C.赖氨酸
D.组氨酸
E.色氨酸
5.所含α-碳原子不是手性碳的氨基酸是( )
A.Arg
B.Gly
C.Ala
D.Cys
E.Leu
6.含有两个羧基的氨基酸是( )
A.丝氨酸
B.酪氨酸
C.谷氨酸
D.赖氨酸
E.苏氨酸
7.组成蛋白质的含巯基氨基酸是( )
A.酪氨酸
B.缬氨酸
C.谷氨酸
D.胱氨酸
E.半胱氨酸
8.蛋白质合成后才由前体转变而成的氨基酸是( )
A.脯氨酸
B.赖氨酸
C.谷氨酸
D.组氨酸
E.羟脯氨酸
9.含有两个氨基的氨基酸是( )
A.谷氨酸
B.丝氨酸
C.酪氨酸
D.赖氨酸
E.苏氨酸
10.精氨酸与赖氨酸属于哪一类氨基酸?( )
A.酸性
B.芳香族
C.中性极性
D.中性非极性
E.碱性
11.在生理pH条件下,下列哪种氨基酸携带正电荷最多?( )
A.Glu
B.Cys
C.Thr
D.Gly
E.Lys
12.280nm波长处有较大吸收峰的氨基酸是( )
A.丝氨酸和苏氨酸
B.谷氨酸和天冬氨酸
C.蛋氨酸和苯丙氨酸
D.色氨酸和酪氨酸
E.精氨酸和组氨酸
13.关于氨基酸组成的叙述,错误的是( )
A.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环
B.酪氨酸和丝氨酸含羟基
C.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸
D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸
E.谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基
14.人体内不参与蛋白质组成的氨基酸是( )
A.甘氨酸
B.瓜氨酸
C.谷氨酸
D.天冬氨酸
E.丙氨酸
15.下列有关谷胱甘肽的叙述,正确的是( )
A.谷胱甘肽中含有胱氨酸
B.谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游离的
C.谷胱甘肽是体内重要的氧化剂
D.谷胱甘肽的C-端羧基是主要的功能基团
E.谷胱甘肽所含的肽键均为α-肽键
16.体内由垂体前叶分泌的促激素39肽是( )
A.催产素
B.加压素
C.谷胱甘肽
D.促甲状腺素释放激素
E.ACTH
17.在下列肽链主干原子排列中,哪个符合肽键的结构?( )
A.C-N-N-C
B.C-C-C-N
C.N-C-C-C
D.C-C-N-C
E.C-O-C-N
18.有关肽键的叙述,错误的是( )
A.肽键属于一级结构范畴
B.肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面
C.肽键具有部分双键性质
D.肽键旋转而形成了β-折叠
E.肽键中的C-N键长度比N-Cα单键短
19.维系蛋白质一级结构的主要化学键是( )
A.肽键
B.盐键
C.氢键
D.疏水键
E.范德华力
20.蛋白质的一级结构及高级结构决定于( )
A.分子中氢键
B.分子中盐键
C.分子内部疏水键
D.氨基酸的组成及排列顺序
E.氨基酸残基的性质
21.关于蛋白质结构的论述,正确的是( )
A.一级结构决定高级结构
B.二、三级结构决定四级结构
C.具有三级结构的蛋白都具有生物学活性
D.只有四级结构才具有生物学活性
E.无规卷曲是在二级结构的基础上盘曲而成
22.关于蛋白质二级结构错误的描述是( )
A.蛋白质局部肽段主链构象
B.二级结构仅指主链的空间构象
C.侧链(R基团)可影响二级结构稳定性
D.整条多肽链中全部氨基酸的空间位置
E.无规卷曲也属二级结构范畴
23.关于蛋白质α-螺旋结构特点描述正确的是( )
A.多为左手螺旋,少数为右手螺旋
B.螺旋方向与长轴垂直
C.氨基酸侧链伸向螺旋外侧
D.肽键平面充分伸展
E.靠离子键维系其稳定性
24.稳定蛋白质二级结构的化学键是( )
A.肽键
B.氢键
C.二硫键
D.疏水键
E.盐键
25.下列哪项因素不会干扰或破坏α-螺旋的形成( )
A.大R集中排列
B.分子内氢键形成
C.脯氨酸出现
D.Glu和/或Asp集中
E.Arg和/或Lys集中
26.蛋白质二级结构的构成单元是( )
A.肽键
B.氨基酸残基
C.二硫键
D.肽单元
E.亚基
27.关于β-折叠的论述错误的是( )
A.β-折叠是常见的二级结构形式
B.肽键平面上下折叠呈锯齿状排列
C.是一条多肽链180°回折形成的结构
D.局部两条肽链呈平行或反向平行走向
E.其稳定靠肽链间形成的氢键维系
28.蛋白质分子的β-转角是指蛋白质的几级结构?( )
A.一级结构
B.二级结构
C.超二级结构
D.三级结构
E.四级结构
29.下述哪个键不是非共价键?( )
A.离子键
B.氢键
C.二硫键
D.疏水键
E.范德华力
30.关于蛋白质分子三级结构的描述,错误的是( )
A.具有三级结构的多肽链都具有生物活性
B.天然蛋白质分子均具有这种结构
C.三级结构的稳定性靠次级键维系(疏水键为主)
D.亲水基团多聚集在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基上的侧链基团
31.维持蛋白质三级结构稳定的最重要的化学键或作用力是( )
A.二硫键
B.氢键
C.疏水键
D.范德华力
E.盐键
32.具有四级结构的蛋白质特征是( )
A.分子中一定含有辅基
B.每条亚基都具有完整的三级结构
C.其中每条多肽链都有独立的生物学活性
D.其稳定性依赖肽键的维系
E.所含亚基的种类相同
33.下列对血红蛋白的描述,正确的是( )
A.血红蛋白是含有铁卟啉的单亚基球蛋白
B.血红蛋白氧解离曲线为S形
C.一分子血红蛋白可与一个氧分子可逆结合
D.血红蛋白不属于变构蛋白
E.血红蛋白的功能和结构均与肌红蛋白相似
34.关于蛋白质四级结构的论述,正确的是( )
A.其是由多个相同的亚基组成
B.其是由多个不同的亚基组成
C.一定是由种类相同而不同数目的亚基组成
D.一定是由种类不同而相同数目的亚基组成
E.亚基的种类和数目均可不同
35.血红蛋白四级结构亚基间连接主要是( )
A.二硫键
B.氢键
C.盐键
D.范德华力
E.疏水键
36.关于蛋白质亚基的描述,正确的是( )
A.一条多肽链卷曲成螺旋结构
B.亚基就是结构域
C.两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质
D.每个亚基都有各自完整的三级结构
E.亚基具有生物学活性
37.下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开?( )
A.溴化氰
B.2,4-二硝基氟苯
C.β-巯基乙醇
D.碘乙酸
E.三氯醋酸
38.牛胰核糖核酸酶A变性实验(Anfinsen)证明了( )
A.蛋白质一级结构是空间构象的基础
B.蛋白质一级结构未被破坏,功能就会存在
C.蛋白质一级结构破坏了,空间结构还可能存在
D.蛋白质空间结构破坏了,一级结构必然被破坏
E.一级结构与空间构象、功能间毫无关系
39.当血红蛋白一个亚基与O2结合,会产生的效应是( )
A.使亚基之间的结合更加紧密
B.促进其他亚基与O2的结合
C.使血红蛋白由R态变为T态
D.产生负协同效应
E.氧解离曲线呈直角双曲线
40.蛋白质的空间构象主要取决于( )
A.链内二硫键
B.非共价键的维持
C.氨基酸的排列顺序
D.蛋白质所处溶液pH值、温度和离子强度
E.氨基酸的数目大小
41.镰刀状红细胞贫血患者Hb的β-链上第6位Glu被Val取代,将产生何种变化?( )
A.在pH7电泳时增加异常血红蛋白向阳极移动的速度
B.导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用
C.增加异常血红蛋白的溶解度
D.可提高血红蛋白携氧效率
E.以上都不正确
42.在具有四级结构的蛋白质分子中,每个具有独立三级结构的多肽链是( )
A.辅基
B.辅酶
C.亚基
D.寡聚体
E.肽单元
43.蛋白质的等电点是指( )
A.蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值
B.蛋白质溶液的pH=7.4时溶液的pH值
C.蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值
D.蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值
E.蛋白质分子呈兼性离子状态时溶液的pH值
44.在某一混合蛋白质溶液中,各种蛋白质的pI分别为4.5,4.8,5.4,6.6和7.3,电泳时欲使其中四种泳向正极,缓冲液的pH值应该是( )
A.5.0
B.4.0
C.6.0
D.7.0
E.8.0
45.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点(pI)时( )
A.可使蛋白质稳定性增加
B.可使蛋白质表面的净电荷不变
C.可使蛋白质表面的净电荷增加
D.可使蛋白质稳定性降低,易于沉出
E.使蛋白质易变性
46.血清醋酸纤维素薄膜电泳(缓冲液pH8.6)可将血浆蛋白分五条带,按泳动速率由快到慢的排列顺序是( )
A.清蛋白、α1、β、γ、α2
B.清蛋白、β、γ、α1、α2
C.清蛋白、β、α1、α2、γ
D.清蛋白、α1、α2、β、γ
E.α1、α2、β、γ、清蛋白
47.蛋白质变性是由于( )
A.氨基酸的排列顺序发生改变
B.氨基酸的组成发生改变
C.氨基酸之间的肽键断裂
D.氨基酸之间形成的次级键发生改变
E.蛋白质分子被水解为氨基酸
48.蛋白质分子变性时伴随有结构上变化是( )
A.肽键断裂
B.氢键、离子键等非共价键遭到破坏
C.氨基酸残基发生化学修饰
D.空间结构仍很完整
E.氨基酸顺序重新排列
49.变性蛋白质的主要特点是( )
A.不易被蛋白酶水解
B.黏度下降
C.溶解度增加
D.肽键断裂,一级结构被破坏
E.原有的生物活性丧失
50.在饱和硫酸铵状态下,析出的蛋白质是( )
A.清蛋白
B.α-球蛋白
C.β-球蛋白
D.γ-球蛋白
E.免疫球蛋白
51.临床上用酒精消毒灭菌是利用蛋白质的哪种理化性质?( )
A.沉淀作用
B.高分子性质
C.变性作用
D.两性作用
E.等电点
52.盐析法沉淀蛋白质的原理是( )
A.调节蛋白质溶液的等电点
B.与蛋白质结合产生不溶性的蛋白盐
C.降低蛋白质溶液的介电常数
D.中和蛋白质表面电荷,破坏水化膜
E.以上都对
53.用哪种物质沉淀蛋白质往往不变性?( )
A.丙酮
B.硫酸铵
C.浓硫酸
D.酒精
E.三氯醋酸
54.利用凝胶过滤层析柱对下列蛋白质进行分离,首先洗脱得到的蛋白是( )
A.肌红蛋白(分子量:16900)
B.血红蛋白(分子量:67000)
C.牛胰岛素(分子量:5700)
D.马肝过氧化氢酶(分子量:247500)
E.牛(乳球蛋白(分子量:35000)
55.试计算含有81个氨基酸残基组成的(-螺旋的轴长约为( )
A.34Å
B.77Å
C.112Å
D.122Å
E.138Å
56.蛋白质在电场中移动的方向取决于( )
A.蛋白质分子中氨基酸的数目
B.蛋白质分子所带的净电荷
C.蛋白质分子的空间结构
D.蛋白质侧链的游离基团
E.蛋白质分子的二级结构
57.对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述,正确的是( )
A.变性蛋白质一定要凝固
B.变性蛋白质一定要沉淀
C.沉淀的蛋白质必然变性
D.凝固的蛋白质一定变性
E.沉淀的蛋白质一定凝固
58.有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述,错误的是( )
A.都可以结合氧
B.Hb和Mb都含有铁
C.都是含辅基的结合蛋白
D.都具有四级结构形式
E.都属于色蛋白
59.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的?( )
A.胶体性质
B.两性性质
C.沉淀反应
D.变性性质
E.双缩脲反应
60.有关蛋白质特性的描述,错误的是( )
A.溶液的pH调节到蛋白质等电点时,蛋白质容易沉降
B.盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷,蛋白质沉降
C.蛋白质变性后,由于疏水基团暴露,水化膜被破坏,一定发生沉降
D.蛋白质不能透过半透膜,所以可用透析的方法将小分子杂质除去
E.在同一pH溶液,由于各种蛋白质pI不同,故可用电泳将其分离纯化
二、填空题
1._____是蛋白质的基本组成单位,共有_____种参与蛋白质的构成。
2.各种蛋白质的平均含氮量约为_____,如测得10g样品中蛋白氮含量为100mg,则蛋白质含量为_____mg。
3.在组成蛋白质的氨基酸中,_____是结构最简单的氨基酸;_____是亚氨基酸;_____和_____中含有硫元素。
4.芳香族氨基酸包括_____、_____和_____。
5.半胱氨酸侧链中含有_____,此基团具有_____性质,脱氢后可生成_____键。
6._____和_____两种氨基酸中含有_____结构,所以在280 nm波长附近具有最大的光吸收峰。
7.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_____和_____2种,具有羟基的氨基酸是_____和_____,能形成二硫键的氨基酸是_____。
8.当氨基酸处在某一pH值溶液中时,它所带的正负电荷数相等,此时的氨基酸成为_____,该溶液的pH值称为氨基酸的_____。
9.精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中,并置于电场中,则精氨酸应向电场的_____方向移动。
10.在蛋白质分子中,一个氨基酸的(-碳原子上的_____与另一个氨基酸(-碳原子上的_____脱去一分子水形成的键叫_____,它是蛋白质分子中的基本化学键。
11.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以_____离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以_____离子形式存在,当pH<pI时,氨基酸以_____离子形式存在。
12.生物活性肽GSH的中文名称是_____,是由_____个氨基酸组成,它的活性基团是_____。
13.蛋白质的一级结构是指_____在蛋白质多肽链中的_____。维系蛋白质一级结构的主要化学键是_____,此外还包括_____。
14.蛋白质二级结构的形式包括_____、_____、_____和_____。维系蛋白质二级结构的化学键为_____。
15.(α-螺旋结构稳定是由_____键维持,螺距为_____,每圈螺旋含_____个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为_____。天然蛋白质分子中的(-螺旋大都属于_____手螺旋。
16.一个(α-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有_____圈螺旋,该(α-螺旋片段的轴长为_____。
17.一般来说,球状蛋白质分子含有的_____氨基酸残基多存在其分子内部,含_____氨基酸残基在其分子的表面。
18.血红蛋白具有典型的_____结构蛋白质,其分子是由_____亚基构成,每个亚基中各含有一个_____辅基,辅基上的_____可与O2结合。
19.镰刀状红细胞贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子中β亚基的第六位_____氨酸被_____氨酸所替代,这种微小的差异导致血红蛋白分子在氧分压较低时容易聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。
20.肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线分别为_____和_____。
21.氨基酸的茚三酮反应产物呈_____色;蛋白质的双缩脲反应产物呈_____色。
22.人体内各种蛋白质的等电点不同,但大多数接近于_____,因此在生理pH条件下,大多数蛋白质带_____电。
23.稳定蛋白质胶体的两个因素分别是_____和_____。
24.蛋白质变性的实质是_____。变性蛋白质的主要特征是_____丧失,_____性质改变,_____降低。
25.向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度_____并_____,这种现象称为_____,蛋白质的这种性质常用于_____。
26.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH条件下,不同蛋白质的_____、和_____不同,因而在电场中移动的_____和_____不同,从而使蛋白质得到分离。
27.将分子量分别为A(70000)、B(25000)、C(121000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析,它们被洗脱下来的先后顺序是_____。
28.维持蛋白质的一级结构的化学键有_____和_____;维持二级结构靠_____键;维持三级结构和四级结构靠_____键,包括_____、_____、_____和_____。
29.醋酸纤维薄膜电泳可将血浆蛋白分为_____、_____、_____、_____和_____。
30.胰岛素一级结构的测定最早是由英国生物化学家_____完成的。我国科学家于1965年首次用化学方法人工合成了_____。
三、判断题
( )1.自然界中的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。
( )2.生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
( )3.所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
( )4.两性离子氨基酸在溶液中,其溶解度与溶液pH无关。
( )5.由于静电作用,在等电点时氨基酸溶解度最小。
( )6.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
( )7.蛋白质分子酰胺平面中除—C═O外,其余的单键都能自由旋转。
( )8.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。
( )9.因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质,所以肽键不能自由旋转。
( )10.对某一特定的蛋白质来说,其氨基酸残基排列顺序都是一定的,而不是随机的。
( )11.蛋白质分子中的肽键是单键,因此能够自由旋转.
( )12.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。
( )13.在蛋白质和多肽分子中,连接氨基酸残基的共价键除肽键外,还有就是二硫键。
( )14.天然蛋白质α-螺旋为右手螺旋。
( )15.当某一蛋白质的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时,此蛋白质的等电点为7.0。
( )16.蛋白质在水溶液中,非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。
( )17.蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的三维构象。
( )18.蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
( )19.镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病,其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。
( )20.血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体,前者是一个典型的变构蛋白,在与氧结合过程中呈现变构效应,而后者却不是。
( )21.蛋白质的亚基(或称为亚单位)和肽是同义词。
( )22.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。
( )23.分子病都是遗传病。
( )24.当四级结构蛋白质的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物活性。
( )25.蛋白质在小于等电点的pH溶液中,向阳极移动,而在大于等电点的pH溶液中,将向阴极移动。
( )26.蛋白质的变性是蛋白质分子立体结构被破坏,因此常涉及肽键的断裂。
( )27.蛋白质变性后溶解度降低,主要是因为电荷被中和及水膜被去除所引起的。
( )28.重金属离子可引起蛋白质变性。
( )29.盐析法可使蛋白质沉淀,但不引起变性,所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
( )30.凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。
四、名词解释
1.氨基酸等电点(isoelectric point, pI)
2.肽键(peptide bond)
3.GSH(glutathione)
4.蛋白质的一级结构(primary structure)
5.肽单元(peptide unit)
6.蛋白质的二级结构(secondary struc-ture)
7.模体(motif)
8.蛋白质的三级结构(tertiary structure)
9.结构域(domain)
10.蛋白质的四级结构(quaternary struc-ture)
11.亚基(subunit)
12.同源蛋白质(homologous protein)
13.分子病(molecular disease)
14.变构效应(allosteric effect)
15.正协同效应(positive cooperativity)
16.蛋白质变性作用(protein denatur-ation)
17.蛋白质复性作用(protein renatur-ation)
18.盐析(salt precipitation)
19.电泳(electrophoresis)
20.蛋白质组学(proteomics)
五、问答题
1.组成蛋白质的20种氨基酸是如何分类的?各类氨基酸的共同特性是什么?
2.简述谷胱甘肽的结构及其功能。
3.蛋白质二级结构有几种形式?并简述蛋白质α-螺旋结构要点。
4.试比较蛋白质一、二、三、四级结构及维系其稳定的主要化学键。
5.举例说明蛋白质一级结构与功能关系。
6.维持蛋白质溶液稳定的因素是什么?实验中常用于沉淀蛋白质的方法有哪些?
7.何谓分子病?请举例说明之。
8.牛胰核糖核酸酶的变性复性实验(Anfinsen,1965)有何重要意义?
9.变性蛋白质的性质有哪些改变?举例说明有何临床应用。
10.什么是蛋白质构象疾病?请简要介绍疯牛病的发病机制。